سامانه اطلاعات پژوهشی


یافته های نوین در علوم زیستی، جلد ۹، شماره ۳، صفحات ۱۵۳-۱۶۸


عنوان فارسی	مطالعه برهمکنش نیکوتین‌آمید با آلبومین سرم انسانی با استفاده از روش‌های طیف‌سنجی و شبیه‌سازی داکینگ مولکولی

چکیده فارسی مقاله	آلبومین سرم انسانی یکی از مهمترین پروتئین‌های خون است که توانایی اتصال به ‌گستره زیادی از ترکیبات و داروهای مختلف را دارا است. از این‌رو آگاهی از چگونگی پیوند داروها با آلبومین برای درک بهتر خصوصیات فارماکوکینتیک و فارماکودینامیک داروها حائز اهمیت است. برهمکنش دارو با آلبومین بر روی توزیع، دفع و برهمکنش دارو با بافت‌های هدف اثرگذار است. نیکوتینآمید یک مکمل دارویی ایمن و ارزان است که برای پیشگیری و درمان کمبود ویتامین ب3 مصرف می‌شود. در این پژوهش برای مطالعه مکانیسم برهمکنش مولکولی نیکوتین‌آمید با آلبومین سرم انسانی از روش‌های اسپکتروسکوپی و داکینگ مولکولی استفاده ‌شده است. تاثیر دما، pH های اسیدی/ بازی و حضور یون‌های فلزی، اوره و گلوکز روی برهمکنش نیکوتینآمید و آلبومین سرم انسانی بررسی شده است. مطالعات اسپکتروسکوپی نشان دادند که برهمکنش نیکوتین‌آمید با آلبومین سرم انسانی عمدتاً تحت کنترل نیروهای آب‌گریز بوده و واکنش به‌صورت خودبه‌خودی است. تعداد جایگاه اتصال و ثابت اتصال به‌ترتیب برابر با 1 و 10⁴×6/4 (لیتر/مول) است که در حضور گلوکز افزایش می‌یابند. حضور یون‌های فلزی و pH قلیائی ثابت اتصال نیکوتینآمید به آلبومین را کاهش می‌دهد. نتایج حاصل نشانگر این است که نیکوتین‌آمید تمایل دارد به نواحی مشابهی که مولکول‌هایی با دنباله اسیدی به آنها می‌چسبند، متصل شود. در تفسیر مکانیسم برهمکنش و نیز حضور نیکوتین‌آمید در پدیده‌های مختلف فیزیولوژیکی بدن انسان نتایج می‌تواند مفید باشد.

کلیدواژه‌های فارسی مقاله	اسپکتروسکوپی، برهمکنش دارو-پروتئین، پروتئین حامل، شبیه سازی مولکولی، ویتامین ب 3

عنوان انگلیسی	Study of interaction between nicotinamide and human serum albumin using spectroscopic techniques and molecular docking simulation simulation

چکیده انگلیسی مقاله	Human serum albumin is one of the most important blood proteins that has the ability to bind a wide range of compounds and different drugs. Hence, knowing how drugs bind to albumin is crucial to understand their pharmacokinetics and pharmacodynamic properties. The binding of drugs to protein affects the drug's excretion, distribution and interaction in the target tissues. Nicotinamide (NA) is a safe and inexpensive medical supplement that used to prevent and treat vitamin B3 deficiency. In this research, the molecular mechanism of the interaction between nicotinamide and human serum albumin was studied by the utilization of spectroscopic and molecular docking methods. The effects of temperature, acidic/basic pHs, metal ions, urea, and glucose on the interaction between nicotinamide and human serum albumin were also investigated. The spectroscopic studies indicated that the interaction between nicotinamide and human serum albumin is mainly controled by hydrophobic forces and the interaction is spontaneous. The number of binding site and binding constant is 1 and 4.6×10⁴ (L/mol), respectively, which were increased in the presence of glucose. The presence of metallic ions and basic pH decreased the binding constant of nicotinamide to albumin. The obtained results indicated that nicotinamide tend to binds to the similar sites wherever the molecules with acidic moieties bind. The results could be helpful to interpret the mechanisms of actions of nicotinamide in the various physiological phenomena in the human body.

کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله	carrier protein, drug-protein interaction, molecular simulation, spectroscopy, vitamin B3

نویسندگان مقاله	گلناز پرویزی فرد \| Golnaz Parvizi Fard Department of Analytical Chemistry, Faculty of Chemistry, University of Tabriz, Tabriz, Iran گروه شیمی تجزیه، دانشکده شیمی، دانشگاه تبریز، تبریز، ایران لاله سلوکی \| Lale Solouki Drug Applied Research Center, Tabriz University of Medical Sciences, Tabriz, Iran مرکز تحقیقات کاربردی دارویی، دانشگاه علوم پزشکی تبریز، تبریز، ایران مصطفی زکریازاده \| Mostafa Zakariazadeh Department of Biology, Faculty of Sciences, Payame Noor University, Tehran, Iran گروه زیست شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه پیام نور، تهران، ایران حسین حقایی \| Hossein Haghaei Department of Nutrition, Faculty of Nutrition and Food Sciences, Tabriz University of Medical Sciences, Tabriz, Iran گروه تغذیه، دانشکده تغذیه و علوم غذایی، دانشگاه علوم پزشکی تبریز، تبریز، ایران سمیه سلطانی \| Somaieh Soltani Department of Medicinal Chemistry, Faculty of Pharmacy, Tabriz University of Medical Sciences, Tabriz, Iran گروه شیمی دارویی، دانشکده داروسازی، دانشگاه علوم پزشکی تبریز، تبریز، ایران

نشانی اینترنتی	http://nbr.khu.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-1417-1&slc_lang=fa&sid=1
فایل مقاله	فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده	fa
موضوعات مقاله منتشر شده	علوم سلولی و مولکولی
نوع مقاله منتشر شده	مقاله پژوهشی

برگشت به: صفحه اول پایگاه \| نسخه مرتبط \| نشریه مرتبط \| فهرست نشریات

ارسال پیام برخط

آمار پایگاه

اطلاعات تماس

توجه