یافته های نوین در علوم زیستی، جلد ۷، شماره ۴، صفحات ۳۹۰-۳۹۹

عنوان فارسی تولید و تعیین خصوصیت بیوشیمیایی فیتاز گرمادوست جدا شده از باکتری باسیلوس آمیلولیکوفاسینس LOR۱۰
چکیده فارسی مقاله فیتاز ارزش تغذیه­ای غذاهای گیاهی را با افزایش هضم پذیری پروتئین و در دسترس سازی مواد معدنی از طریق هیدرولیز فیتات در طی هضم در معده یا در طی پردازش غذا بهبود می­بخشد. منابع میکروبی برای تولید تجاری فیتاز پتانسیل قابل­توجهی دارند. بنابراین، هدف این تحقیق غربالگری و جداسازی باکتری­های مولد فیتاز از چشمه آب گرم با پتانسیل قابل توجه می­باشد. شناسایی بهترین سویه با روش مولکولی 16S rDNA انجام شد. بهینه سازی تولید آنزیم در حضور منابع مختلف کربن، نیتروژن و فسفات انجام گردید. فعالیت و پایداری آنزیم در pH ها، دماها و یون­های مختلف انجام شد. مقایسه توالی ژن 16S rDNA سویه LOR10 با سایر سویه­ها در بانک ژنی با استفاده از Clustal omega میزان 98 درصد همولوژی با باسیلوس آمیلولیکوفاسینس را نشان داد. نتایج بهینه­سازی محیط نشان داد که گالاکتوز، عصاره مخمر و تری­کلسیم فسفات بعنوان بهترین منبع کربن، نیتروژن و فسفات برای تولید فیتاز می­باشند. دمای بهینه فعالیت در دمای 70 درجه سانتی­گراد به دست آمد. بهترین پایداری فیتاز نیز در pH حدود 5 تا 8 به دست آمد. فعالیت فیتازی در حضور کلرید­کلسیم، کلرید­روی و سولفات­منیزیم حدود 4/1، 3/2 و 6/1 برابر به ترتیب افزایش یافت. خاطر نشان می­شود که فعالیت فیتازی در حضور EDTA و SDS حدود 30 درصد کاهش یافت. این نتایج خاطر نشان می­سازد که  فیتاز LOR10 پتانسیل قابل­توجهی برای استفاده­های تجاری از جمله مکمل غذایی را داراست.
 
کلیدواژه‌های فارسی مقاله باکتری­های تجزیه­کننده فیتات، جداسازی، چشمه آب­گرم، شناسایی باکتریایی

عنوان انگلیسی Production and biochemical characterization of a thermostable phytase from Bacillus amyloliquefaciens LOR10
چکیده انگلیسی مقاله Phytase can improve the nutritional value of plant-based foods by enhancing protein digestibility and mineral availability through phytate digestion in the stomach and the food processing industry. Microbial sources are more promising for the production of phytases on a commercial scale. The objectives of this exploration were to screening and isolation of phytase-producing bacteria from hot spring with commercial interest. Molecular identification of the best isolate was achieved by the 16S rDNA gene. Optimization of phytase production was prepared in the presence of different phosphate, nitrogen, and carbon sources. Enzyme activity and stability were also explored in the presence of different pHs, temperatures, and ion compounds. Comparing the 16S rDNA gene sequence of the isolate LOR10 with those in GenBank using Clustal omega shows 98% sequence homology with Bacillus amyloliquefaciens. Medium optimization studies showed that galactose, yeast extract, and tricalcium phosphate were the best sources of carbon, nitrogen, and phosphate for phytase production, respectively. The optimum temperature activity was also observed to be 70 oC. Phytase stability was at its optimum in a pH range of 5.0–8.0. Phytase activity increased in the presence of CaCl2, ZnCl2, and MnSO4 about 1.4, 2.3 and 1.6 folds, respectively. It could be mentioned that phytase activity decreased by about 30 % in the presence of EDTA and SDS. On the basis of the results, it could be concluded that LOR10 phytase has a great potential for commercial interest as an additive to animal plant-based foods.
 
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله bacterial identification, hot spring, isolation, phytate-degrading bacteria

نویسندگان مقاله ارسطو بدویی-دلفارد | Arastoo Badoei-dalfard
Department of Biology, Faculty of Sciences, Shahid Bahonar University of Kerman, Kerman, Iran
گروه زیست شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه شهید باهنر کرمان، کرمان، ایران

مریم پرهام‌فر | Maryam Parhamfar
Department of Biology, Faculty of Sciences, Shahid Bahonar University of Kerman, Kerman, Iran
گروه زیست شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه شهید باهنر کرمان، کرمان، ایران


نشانی اینترنتی http://nbr.khu.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-215-2&slc_lang=en&sid=1
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده en
موضوعات مقاله منتشر شده بیوتکنولوژی
نوع مقاله منتشر شده مقاله پژوهشی
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات